@MASTERSTHESIS{ 2019:1800527598, title = {Estudo do polimorfismo e modelagem molecular do gene TAS1R3 de indivíduos autistas}, year = {2019}, doi = "ID Lattes; Orcid", url = "http://tede2.uefs.br:8080/handle/tede/1915", abstract = "O autismo é uma doença psiquiátrica rara e grave caracterizada por um desenvolvimento intelectual desequilibrado, que prejudica a capacidade de socialização, e em alguns casos a coordenação motora. Para o diagnostico do Transtorno do Espectro Autista (TEA) as principais características observadas são as comportamentais, onde é observado a interação social, comunicação (verbal e não-verbal), interesses, padrões de comportamento repetitivos e estereotipados, processamento sensorial e perceptivo. Alguns autores ainda relatam sobre a seletividade alimentar, que é muito comum em indivíduos diagnosticados com TEA, onde associam a seletividade alimentar a uma disfunção sensorial. Os genes TAS1R2 e TAS1R3 codificam receptores das proteínas G, e estão associados à detecção do sabor doce, e existem alguns estudos que sugerem que estes genes também tenham a ação de sensores de glicose nas regiões cerebrais sensíveis a nutrientes. TAS1R2 e TAS1R3 encontram-se localizados tanto na língua, atuando como receptor do sabor doce, tanto quanto em regiões do hipotálamo, onde ainda não se conhece detalhadamente a sua função. Nessa perspectiva, este trabalho verificou polimorfismos, na região codificante dos sítios ativos da proteína TAS1R3, a partir de sequencias genicas obtidas de indivíduos autistas. Para isto os métodos de extração, amplificação, sequenciamento do DNA, e modelagem molecular por homologia foram realizadas. Foram identificados 28 polimorfismos diferentes, com 4 mutações apresentando padrão de conservação entre as amostras. Para essas quatro mutações foram construídos modelos tridimensionais da proteína mutada, No docking realizado com as proteínas mutantes e a molécula de lactisole, observou-se que não houve nenhuma ligação dessa substancia as proteínas mutantes, sugerindo que essas mutações provocam alguma alteração na conformação estrutura da proteína que interfira na ligação do lactisole a mesma.", publisher = {Universidade Estadual de Feira de Santana}, scholl = {Mestrado Acadêmico em Biotecnologia}, note = {DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS} }