@PHDTHESIS{ 2025:796000447,
 	title = {Caracteriza??o estrutural in silico e produ??o heter?loga de uma mangan?s peroxidase de Ganoderma boninense},
 	year = {2025},
 	url = "http://tede2.uefs.br:8080/handle/tede/1972",
 	abstract = "As enzimas lignol?ticas representam um grupo de biocatalisadores capazes de degradar a
 lignina, um dos principais componentes da parede celular vegetal. Entre elas, destacam-se as
 mangan?s peroxidases (MnPs), hemeprote?nas que atuam na ruptura da complexa estrutura
 lign?nica, desempenhando papel central na convers?o da biomassa lignocelul?sica. Essas
 enzimas s?o produzidas principalmente por fungos filamentosos, entre os quais Ganoderma
 boninense, um basidiomiceto fitopatog?nico amplamente reconhecido por sua elevada
 efici?ncia enzim?tica e secre??o extracelular, mas ainda pouco explorado para aplica??es
 biotecnol?gicas. O presente trabalho teve como objetivo caracterizar estruturalmente uma MnP
 de G. boninense e produzi-la de forma heter?loga em Escherichia coli, visando sua produ??o,
 purifica??o, caracteriza??o e avalia??o do potencial biotecnol?gico. Sequ?ncias de MnPs de
 Ganoderma spp. foram obtidas no NCBI, sendo selecionada a sequ?ncia QOW95911.1. Ap?s
 an?lises de massa molecular, ponto isoel?trico e valida??o do s?tio ativo, procedeu-se ao
 alinhamento das sequ?ncias e ? constru??o de uma ?rvore filogen?tica. A estrutura
 tridimensional foi modelada a partir da peroxidase A0A5C2RQX4.1 de Lentinus tigrinus,
 apresentando valores de GMQE (0,93) e QMEAN (-0,58), indicadores de alta qualidade
 estrutural. A sequ?ncia, sem o pept?deo sinal e com c?dons otimizados, foi clonada no vetor
 pET32a(+) e expressa em E. coli Rosetta (DE3), sob indu??o por IPTG (1 mM, 37 ?C, 4 h). A
 express?o resultou em uma prote?na recombinante de aproximadamente 56 kDa, detectada na
 fra??o insol?vel por SDS-PAGE. A purifica??o e o refolding permitiram recuperar uma forma
 ativa da enzima, embora com baixo desempenho nos testes de atividade enzim?tica. Concluise que a avalia??o estrutural e a produ??o recombinante da MnP de G. boninense oferecem
 subs?dios importantes para futuras otimiza??es no processo de express?o e atividade, al?m de
 refor?ar o potencial biotecnol?gico dessa enzima em aplica??es voltadas ? degrada??o de
 biomassa lignocelul?sica.",
 	publisher = {Universidade Estadual de Feira de Santana},
 	scholl = {Doutorado Acad?mico em Biotecnologia},
 	note = {DEPARTAMENTO DE TECNOLOGIA}
}