@PHDTHESIS{ 2025:245611448,
 	title = {Caracteriza??o estrutural in silico e produ??o recombinante de uma lignina peroxidase de Trametes villosa},
 	year = {2025},
 	url = "http://tede2.uefs.br:8080/handle/tede/1974",
 	abstract = "A lignina peroxidase (LiP) (EC 1.11.1.14) ? uma enzima produzida por fungos de decomposi??o branca, e de grande interesse biotecnol?gico devido a sua capacidade de degradar lignina e seu potencial uso em aplica??es industriais e ambientais, especialmente na produ??o de biocombust?vel. Apesar de
 numerosos estudos com extrato fungico de LiP, a produ??o ainda enfrenta desafios como baixo rendimento, instabilidade e dificuldade de purifica??o. Entre as alternativas que pode ser explorada para superar essas limita??es ? a produ??o recombinante em Escherichia coli. Diante desse cen?rio o objetivo desse trabalho foi selecionar, caracterizar in silico e produzir de forma recombinante, em E. coli, uma sequ?ncia consenso de lignina peroxidase do genoma do fungo Trametes villosa, para aplica??o futura na produ??o de
 bioetanol. Os resultados obtidos demostraram que foi poss?vel a sele??o de uma sequ?ncia consenso de LiP do genoma de T. villosa (LiP1820), o modelo gerado a partir da sequ?ncia apresentou alta confiabilidade. Nos estudos de din?mica molecular os dados de RMSD, ?RMSF e RG apontam maior flexibilidade, melhor conforma??o e compacta??o em pH 3, indicando poss?vel facilitador para a entrada do substrato. O rSurf apresentou uma maior superf?cie de contato em pH 3 o que favorece uma conforma??o mais ajustada, no entanto quando avaliamos o MM-PBSA e o FEL, observamos que em pH neutro a prote?na se apresenta mais est?vel, indicando que essa alta estabilidade pode esta associada a alta rigidez em pH neutro dificultando
 o acesso ao substrato o que n?o ? observado em pH ?cido. A enzima LiP1820 de T. villosa foi expressa em E. coli com vetores pET28a e pET32a e cepas BL21 (DE3) pLySs e Rosetta? (DE3). Apenas a constru??o pET32a em Rosetta? (DE3), cultivada em meio TB, resultou em enzima ativa ap?s refolding, com atividade m?xima em pH e temperatura de 4,0 e 6,0 a 50??C. Diante desse cen?rio de obten??o dessa enzima na forma ativa e seu valor biotecnologico, os avan?os na produ??o recombinante abre caminhos para aplica??o industrial, tornando sua produ??o vi?vel e estrat?gica para o desenvolvimento de tecnologias limpas, sendo este o primeiro relato de produ??o recombinante de LiP de T. villosa em E. coli.",
 	publisher = {Universidade Estadual de Feira de Santana},
 	scholl = {Doutorado Acad?mico em Biotecnologia},
 	note = {DEPARTAMENTO DE TECNOLOGIA}
}