@MASTERSTHESIS{ 2009:78725058,
 	title = {Determina??o estrutural do modelo mutante da ciste?na protease do Theobroma Cacao por modelagem comparativa e c?lculos QM/MM},
 	year = {2009},
 	url = "http://tede2.uefs.br:8080/handle/tede/1217",
 	abstract = "A cultura do cacau no Brasil foi altamente prejudicada pelo Moniliophthora perniciosa, o fungo que provoca a praga da vassoura-de-bruxa no cacau, provocando uma diminui??o significativa na produ??o de cacau no Brasil. Uma importante estrat?gia para controlar a vassoura-de-bruxa consiste no estudo da intera??o Theobroma cacao ? M. perniciosa. No entanto, h? pouca informa??o sobre o mecanismo de intera??o molecular envolvido no processo de resist?ncia/vulnerabilidade do cacaueiro. Este fato incentivou a
 implanta??o do Projeto Genoma do cacau e, a partir deste foi verificado que genes que codificam as proteases est?o envolvidos na fitopatog?nese da praga, principalmente a ciste?na protease. Esta ? expressa durante o processo de matura??o das sementes e est? presente no per?odo necrof?tico da doen?a. Al?m de seus aspectos biol?gicos, as proteases s?o muito importantes na ?rea biotecnol?gica devido ? sua grande aplica??o industrial. As proteases s?o amplamente empregadas na ind?stria aliment?cia, na produ??o de detergentes e ind?strias farmac?uticas. Neste trabalho determinamos a estrutura 3D da ciste?na protease do T. cacao atrav?s de Modelagem Comparativa. Desta forma, a seq??ncia prim?ria da ciste?na protease do T. cacao foi submetida ao BLASTp obtendo-se a prote?na 1PCI|A com 36% de similaridade estrutural como molde. A seguir, tr?s modelos foram constru?dos (dv1, dv2 e dv3), os quais foram refinados e validados pelos softwares AMBER 9.0 e PROCHECK, respectivamente. Dentre os modelos constru?dos, o modelo dv1 proporcionou um melhor Gr?fico de Ramachandran apresentando 95% dos amino?cidos em regi?es energeticamente favor?veis. Este modelo final ? constitu?do por 171 amino?cidos, formados por 2693 ?tomos,
 unidos por 2719 liga??es qu?micas. A estrutura 3D desta enzima apresenta 7 ?-h?lices, 23 turns e 2 folhas-?. A regi?o do s?tio ativo esta conservada, sendo representada pelos res?duos Cys25 e His159. A partir deste modelo, foi ent?o gerado um modelo mutante pela substitui??o do res?duo His/Gly159. Este ao ser validado tamb?m apresentou similares caracter?sticas de dv1. Estudos da intera??o entre a estrutura mutante com os ?ons met?licos Zn+2, Cu+1, Cu+2 e Cd+2 foram realizados atrav?s do m?todo QM/MM implementado no programa Gaussian 03W. Como resultado, a prote?na mutante ? capaz de quelar todos os ?ons estudados, e
 mostrou-se ser seletiva para o Cd+2 com energia de liga??o de -59801 x 103 kcal/mol. Com isso o presente trabalho sugere que modifica??es na seq??ncia da ciste?na protease do T. Cacao pode levar ao desenvolvimento de novos produtos de interesse comercial.",
 	publisher = {Universidade Estadual de Feira de Santana},
 	scholl = {Mestrado Acad?mico em Biotecnologia},
 	note = {DEPARTAMENTO DE CI?NCIAS BIOL?GICAS}
}